Staff Publications

Staff Publications

  • external user (warningwarning)
  • Log in as
  • language uk
  • About

    'Staff publications' is the digital repository of Wageningen University & Research

    'Staff publications' contains references to publications authored by Wageningen University staff from 1976 onward.

    Publications authored by the staff of the Research Institutes are available from 1995 onwards.

    Full text documents are added when available. The database is updated daily and currently holds about 240,000 items, of which 72,000 in open access.

    We have a manual that explains all the features 

Records 1 - 16 / 16

  • help
  • print

    Print search results

  • export

    Export search results

  • alert
    We will mail you new results for this query: q=Bertens
Check title to add to marked list
Data from: Magnetite synthesis from ferrous iron solution at pH 6.8 in a continuous stirred tank reactor
Mos, Y.M. ; Bertens Zorzano, Karin ; Buisman, C.J.N. ; Weijma, J. - \ 2018
Continuous Stirred Tank Reactor (CSTR) - groundwater - iron removal - magnetite - nitrate - oxygen
Measurement data, calculations and pictures belonging to paper ‘Magnetite synthesis from ferrous iron solution at pH 6.8 in a continuous stirred tank reactor’
Magnetite synthesis from ferrous iron solution at pH 6.8 in a continuous stirred tank reactor
Mos, Yvonne M. ; Bertens Zorzano, Karin ; Buisman, Cees J.N. ; Weijma, Jan - \ 2018
Water Science and Technology 77 (2018)7. - ISSN 0273-1223 - p. 1870 - 1878.
CSTR - Groundwater - Iron removal - Magnetite - Nitrate - Oxygen

Partial oxidation of defined Fe2+ solutions is a well-known method for magnetite synthesis in batch systems. The partial oxidation method could serve as basis for an iron removal process in drinking water production, yielding magnetite (Fe3O4) as a compact and valuable product. As a first step toward such a process, a series of experiments was carried out, in which magnetite was synthesized from an Fe2+ solution in a 2 L continuous stirred tank reactor (CSTR) at atmospheric pressure and 32 °C. In four experiments, elevating the pH from an initial value of 5.5 or 6.0 to a final value of 6.8, 7.0 or 7.5 caused green rust to form, eventually leading to magnetite. Formation of NH4 + in the reactor indicated that NO3 and subsequently NO2 served as the oxidant. However, mass flow analysis revealed an influx of O2 to the reactor. In a subsequent experiment, magnetite formation was achieved in the absence of added nitrate. In another experiment, seeding with magnetite particles led to additional magnetite precipitation without the need for a pH elevation step. Our results show, for the first time, that continuous magnetite formation from an Fe2+ solution is possible under mild conditions, without the need for extensive addition of chemicals.

Studies on the C-terminus of the Cowpea mosaic virus movement protein
Bertens, P. ; Heijne, W. ; Wel, N. van der; Wellink, J.E. ; Kammen, A. van - \ 2003
Archives of Virology 148 (2003). - ISSN 0304-8608 - p. 265 - 279.
green fluorescent protein - clover mottle virus - insect cells - tubular structures - subcellular-localization - nsm protein - in-vivo - b-rna - identification - protoplasts
Cowpea mosaic virus (CPMV) spreads from cell-to-cell as virus particles through tubular structures in modified plasmodesmata which are composed of viral movement protein (MP). Mutational analysis of the MP has revealed that the N-terminal and central regions of the MP are involved in tubule formation and that the C-terminal domain probably has a role in the interactions with virus particles. By constructing C-terminal deletion mutants and comoviral hybrid MPs, it was possible to delineate the C-terminal border of the tubule-forming domain to a small region between amino acids 292 and 298. Experiments with tripartite viruses in protoplasts indicated that the C-terminus of the MP is involved in the incorporation of virus particles in the tubule and that for efficient incorporation of virus particles all MP molecules incorporated in a tubule need to contain a functional C-terminus. A mutant virus coding for a MP in which the last 10 C-terminal amino acids were replaced by the green fluorescent protein (GFP) was able to form tubules in protoplasts. These tubules did not contain virus particles, probably because the GFP interferes with the incorporation of virions into the tubule. These results suggest a model for the structure of the tubule in which the C-terminus of the MP is located inside the tubular structure, where it is able to interact with virus particles.
Intracellular distribution of cowpea mosaic virus movement protein as visualised by green fluorescent protein fusions
Gopinath, K. ; Bertens, P. ; Pouwels, J. ; Marks, H. ; Lent, J.W.M. van; Wellink, J.E. ; Kammen, A. van - \ 2003
Archives of Virology 148 (2003). - ISSN 0304-8608 - p. 2099 - 2144.
to-cell trafficking - endoplasmic-reticulum - tubular structures - 3a protein - m-rna - protoplasts - plasmodesmata - infection - plants - localization
Cowpea mosaic virus (CPMV) derivatives expressing movement protein (MP) green fluorescent protein (GFP) fusions (MP:GFP) were used to study the intracellular targeting and localization of the MP in cowpea protoplasts and plants. In protoplasts, a virus coding for a wild type MP:GFP (MPfGFP) induced the formation of fluorescent tubular structures, which shows that subcellular targeting and tubule formation are not affected by fusion of GFP to the C-terminus of the MP. In plants, MPfGFP infections were mostly confined to single epidermal cells and failed to achieve a systemic infection, probably because the fusion of GFP to the MP interfered with MP-virion interaction. MP:GFP mainly accumulated in fluorescent spots in the cell wall of epidermal cells of inoculated leaves, which may represent short tubular structures in modified plasmodesmata. At the cuticle-side of epidermal cells tubular structures were detected indicating that tubule formation in plants, as in protoplasts, does not require the presence of functional plasmodesmata. Furthermore, results were obtained which indicate that CPMV MP:GFP is able to traffic from cell-to-cell by itself. The possible significance of this finding is discussed.
Studies on the movement of cowpea mosaic virus using the jellyfish green fluorescent protein
Wellink, J. ; Gopinath, K. ; Bertens, P. ; Lent, J. van; Goldbach, R. ; Kammen, A. van - \ 2000
In: EMBO Workshop Plant Virus Invasion and Host Defence Kolymbari, Crete : - p. 21 - 21.
Mutational analysis of the Cowpea Mosaic Virus movement protein
Bertens, P. ; Wellink, J. ; Goldbach, R. ; Kammen, A. van - \ 2000
Virology 267 (2000). - ISSN 0042-6822 - p. 199 - 208.
Cowpea mosaic virus moves from cell-to-cell in a virion form through tubular structures that are assembled in modified plasmodesmata. Similar tubular structures are formed on the surface of protoplasts inoculated with cowpea mosaic virus. The RNA 2-encoded movement protein (MP) is responsible for the induction and formation of these structures. To define functional domains of the MP, an alanine-substitution mutagenesis was performed on eight positions in the MP, including two conserved sequence motifs, the LPL and D motifs. Results show that these two conserved motifs as well as the central region of the MP are essential for cell-to-cell movement. Several viruses carrying mutations in the N- or C-terminal parts of their MP retained infectivity on cowpea plants. Coexpression studies revealed that mutant MPs did not interfere with the activity of wild-type MP and could not mutually complement their defects.
Molecular characterisation of the cowpea mosaic virus movement protein
Bertens, P. - \ 2000
Agricultural University. Promotor(en): A. van Kammen; J. Wellink. - S.l. : S.n. - ISBN 9789058083104 - 144
virologie - koebonenmozaïekvirus - vignabonen - vigna unguiculata - comovirus - transport - eiwitten - plasmodesmata - virology - cowpea mosaic virus - cowpeas - vigna unguiculata - comovirus - transport - proteins - plasmodesmata

Virussen zijn subcellulaire parasieten die niet zelfstandig kunnen bestaan, maar cellen binnendringen en cellulaire mechanismen van hun gastheer gebruiken voor vermenigvuldiging. Virussen zijn verantwoordelijk voor vele ernstige ziektes bij mensen en dieren (zoals bijvoorbeeld griep, verkoudheid of AIDS), maar ook bij planten, waar virussen verantwoordelijk kunnen zijn voor de vernietiging van hele oogsten. Virussen zijn vrij eenvouding van structuur en bevatten een kleine hoeveelheid genetisch materiaal, dat uit DNA of RNA kan bestaan. Dit genoom is omgeven door een beschermende eiwitlaag, de mantel.

Terwijl dierlijke virussen normaal cellen binnenkomen via chemische interacties met specifieke herkenningsmoleculen (receptoren) in de celmembraan, zijn celmembranen van plantencellen omhuld door een pantserbekleding van cellulose die een ondoordringbare hindernis vormt voor plantenvirussen. De meeste virussen kunnen een plant pas binnendringen na mechanische beschadiging of met behulp van een biologische vector (b.v. een bladluis of een ander insect) die de virussen tijdens het voeden rechtstreeks in een gastheercel binnenbrengen. In zo een initiëel geïnfecteerde cel wordt het virale genoom, dat uit één of meerdere DNA of RNA moleculen kan bestaan, vertaald in virale eiwitten die zorg dragen voor de replicatie van het virale genoom en de bemanteling van het virale RNA. Na deze vermenigvuldigingsstap verspreidt het virus zich verder door de plant en zal in eerste instantie de naburige cellen infecteren (via het zogeheten lokaal transport of cel-cel transport). Nadat een infectie de vaatbundels bereikt heeft, zullen virusdeeltjes zich via de vaatbundels door de rest van de plant verspreiden (het lange-afstands transport). In de hoger gelegen bladeren treedt het virus de vaatbundels weer uit, en verspreidt het zich opnieuw via cel-cel transport naar andere cellen van dat blad.

Als een virus zich vanuit een initiëel geïnfecteerde cel naar naburige cellen wil verspreiden, stuit het opnieuw op de ondoordringbare celwand. Deze hindernis wordt met behulp van een speciaal mechanisme omzeilt. In de celwand zitten nauwe kanaaltjes, de plasmodesmata, die naburige cellen met elkaar verbinden. Deze kanaaltjes spelen een rol bij de verspreiding van (voedings)stoffen en worden door de plant gebruikt voor intercellulaire communicatie. Virussen zouden deze plasmodesmata kunnen gebruiken voor lokaal transport, ware het niet dat ze te groot zijn om door de kanaaltjes heen te kunnen gaan. De oplossing die virussen hebben ontwikkeld om dit probleem te omzeilen is even elegant als simpel: ze coderen voor een specifiek eiwit (het transporteiwit, afgekort MP voor het Engelse "movement protein"), die de diameter van plasmodesmata kan vergroten, waardoor transport van virusdeeltjes of complexen van viraal RNA en MP mogelijk wordt. In hoofdstuk 1 wordt een overzicht gegeven van virale MPs en de verschillende mechanismen die plantenvirussen hebben ontwikkeld om zich van cel naar cel te verspreiden.

Dit proefschrift beschrijft een onderzoek waarin het MP van het koebonenmozaïekvirus (op z'n Engels "cowpea mosaic virus" (CPMV) geheten) centraal staat. Dit virus infecteert voornamelijk tropische planten, waaronder kouseband ( Vigna unguiculata ), een plant waarvan de peulen vooral in Afrika en Zuid-Amerika een belangrijke voedingsmiddel zijn (kouseband is ook in Nederland op veel plaatsen te koop; voor een tip hoe deze te bereiden, kan de auteur van dit proefschrift benaderd worden). Een infectie van kouseband door CPMV wordt gekenmerkt door de vorming van milde tot hevige mozaïek-symptomen op geïnfecteerde bladeren, die tot afsterven van het blad kan leiden. Het genoom van CPMV bestaat uit een tweetal enkelstrengs RNA moleculen met een positieve polariteit. Deze RNA moleculen worden in een geïnfecteerde cel vertaald in een drietal polyeiwitten, die door een viraal enzym in stukken worden geknipt tot kleinere producten. De door het RNA1 gecodeerde eiwitten zijn betrokken bij de virale replicatie. De eiwitten die gecodeerd worden door RNA2, spelen een rol bij het cel-cel en het lange-afstands transport van CPMV. Dit zijn de twee manteleiwitten LCP en SCP, een 58K eiwit, dat nodig is voor replicatie van RNA2 en het MP.

Met behulp van electronen-microscopische analyse zijn in CPMV-geïnfecteerd weefsel buisvormige structuren aangetroffen, die gevuld zijn met virusdeeltjes. Deze buizen steken door een gemodificeerde plasmodesma van een geïnfecteerde cel in het cytoplasma van een naburige cel. Soortelijke structuren zijn aangetroffen in protoplasten (geïsoleerde plantencellen) die geïnfecteerd zijn met CPMV en in protoplasten of insectencellijnen waarin alleen het MP specifiek tot expressie is gebracht. Deze experimenten laten zien dat voor de vorming van de buizen geen plasmodesmata nodig zijn. Biochemische analyse van de buizen heeft laten ziendat de buizen grotendeels of zelfs helemaal zijn opgebouwd uit het MP.

Het proces van buisvorming gebeurd waarschijnlijk in een aantal stappen. Nadat het MP aangemaakt is in virale replicatie complexen moet het naar de celmembraan getransporteerd worden, waar het zich bij plasmodesmata zal ophopen en een buis zal vormen. Tijdens deze buisvorming worden de virusdeeltjes in de buis ingebouwd. De plasmodesma waarin de buis wordt gevormd, wordt drastisch gemodificeerd. Verschillende gebieden (domeinen) van het MP zullen een specifieke rol hebben en betrokken zijn bij een of meerdere van de hierboven beschreven stappen. In hoofdstuk 2 hebben we getracht zulke domeinen te vinden door met behulp van moleculair-biologische technieken mutaties aan te brengen binnen het MP en het effect hiervan op onder andere de buisvorming te onderzoeken. Uit de resultaten blijkt dat het resultaat van een subtiele mutatie heel drastisch kan zijn. Sommige mutaties hebben tot gevolg dat het MP geen buizen meer kan vormen. Virussen die dit mutant MP bezitten zijn niet meer in staat om zich te verspreiden in planten. Mutaties aangebracht op andere plaatsen in het MP lijken nauwelijks effect te hebben op de eigenschappen van het transporteiwit. We hebben ontdekt dat het N-terminale en het centrale deel van het MP nodig zijn voor het transport naar de plasmodesmata en voor de vorming van de buizen.

Het volgen van een virusinfectie in levende planten is erg moelijk. Virussen zijn alleen maar te zien onder een electronenmicroscoop waarvoor men echter de delen van de plant die men wil onderzoeken moet fixeren. Door deze behandeling sterven de plantcellen en kunnen er allerlei ongewilde veranderingen (artefacten) optreden in het weefsel. Een paar jaar terug is er een nieuwe methode ontwikkeld om een virusinfectie in levende planten te volgen. Men maakt hiervoor gebruik van een fluorescent eiwit, het "green fluorescent protein" (GFP). Dit eiwit komt van nature voor in kwallen en heeft de bijzondere eigenschap om groen op te lichten (te fluoresceren) indien het wordt beschenen met UV-licht. Met behulp van moleculair-biologische technieken is dit GFP ingebouwd in CPMV. Als we planten hiermee infecteren, kunnen we de infectie in de tijd volgen door de planten onder een UV-lamp of onder een fluorescentie-microscoop te onderzoeken, zoals staat beschreven in de hoofdstukken 3 en 4.

In hoofdstuk 3 hebben we ons geconcentreerd op het C-terminale deel van het MP. Door de analyse van deletie-mutanten en hybride MPs (bestaande uit delen van het MP van het rode-klavervlekkenvirus en dat van CPMV) was het mogelijk om bijna op het aminozuur nauwkeurig de grens aan te geven van het domein dat betrokken is bij de vorming van buizen. De buizen gevormd door een MP mutant, waarin de laatste 10 aminozuren waren vervangen door GFP, bleken geen virusdeeltjes te bevatten. Blijkbaar blokkeert GFP het functioneren van een MP domein dat betrokken is bij de inbouw van virusdeeltjes in buizen. Indien een virus naast wild-type (normaal) MP ook een mutant MP (die geen functionele C-terminus heeft) bezit, verspreidt het virus zich toch door de plant. De buizen, die waarschijnlijk zowel uit het wild-type alsook het mutant MP bestaan, zijn niet helemaal netjes gevuld met virusdeeltjes. Af en toe lijkt er wat ruimte tussen de verschillende deeltjes te zitten. Deze resultaten geven aan dat alle C-termini nodig zijn voor het virale transport.

Een van de bijzondere eigenschappen van GFP is, dat na fusie van GFP aan een ander eiwit (b.v. het MP), de intracellulaire localisatie van dat eiwit kan worden bekeken in levend materiaal. In hoofdstuk 4 hebben we de intracellulaire locatie van een aantal fusieproducten tussen GFP en het CPMV MP nader onderzocht. In eerste instantie hebben we een fusie gemaakt tussen het wild-type MP en GFP. Een virus coderend voor dit MP:GFP fusieproduct was in staat (fluorescente) buizen te maken in protoplasten. In planten hoopt het MP:GFP zich op als opvallende punten (spots) in de celwand. Deze plaatsen zijn waarschijnlijk de eerder aangehaalde gemodificeerde plasmodesmata, waar cel-cel verspreiding van het virus plaatsvindt. In sommige gevallen werden zelfs fluorescente buizen in de celwand aangetroffen. De infectie van dit genetisch gemodificeerde virus bleek echter beperkt tot enkele cellen. Vervolgens zijn een aantal van de in hoofdstuk 2 gekarakteriseerde MP mutanten gefuseerd aan GFP en is de localisatie van deze mutant MP:GFP eiwitten bekeken in protoplasten en planten. MPs die een mutatie bevatten in hun centrale deel bleken verstoord te zijn in het intracellulaire transport naar de celmembraan en hoopten zich op in het cytoplasma. Een van de mutant MP:GFPs hoopte zich tevens op in structuren die in de buurt van de celkern in het cytoplasma liggen. Waarschijnlijk zijn dit virale replicatie-complexen en is dit mutant MP:GFP niet in staat zich hieruit los te maken. Mutante MP:GFPs met veranderingen in het C-terminale deel van het MP werden wel naar de celmembraan getransporteerd, maar waren verstoord in de initiatie of elongatie van de buizen.

We kunnen concluderen dat het in dit proefschrift beschreven onderzoek heeft geleid tot een beter inzicht in het mechanisme dat CPMV gebruikt voor zijn cel-cel verspreiding. Middels mutatie-analyse en door gebruik te maken van GFP hebben we een aantal functionele domeinen van het CPMV MP geïdentificeerd. We kunnen het MP grofweg in twee functionele domeinen verdelen. Een groot deel van de N-terminale en centrale gebieden van het eiwit zijn betrokken bij de vorming van buisvormige structuren in protoplasten en planten. Dit domein is onder te verdelen in gebieden die betrokken zijn bij het intracellulaire transport naar de plasmodesmata toe en in gebieden die een rol spelen bij de initiatie van buisvorming. Het C-terminale deel is niet betrokken bij buisvorming, maar speelt een rol bij de inbouw van virusdeeltjes in de buizen. De in dit proefschrift beschreven resultaten zullen worden gebruikt voor vervolgstudies, die onder andere gericht zullen zijn op de identificatie van gastheer-eiwitten die een interactie aangaan met het CPMV MP en op het ophelderen van het intracellulaire transport van het MP.

Studies on hybrid comoviruses reveal the importance of three-dimensional structure for processing of the viral coat proteins and show that the specificity of cleavage is greater in trans than in cis
Clark, A.J. ; Bertens, P. ; Wellink, J. ; Shanks, M. ; Lomonossoff, G.P. - \ 1999
Virology 263 (1999)1. - ISSN 0042-6822 - p. 184 - 194.
Mutational analysis of the movement protein of cowpea mosaic virus
Wellink, J. ; Bertens, P. ; Gopinath, K. ; Verver, J. ; Kammen, A. van - \ 1998
In: Workshop on Plasmodesmata and transport of plant viruses and plant macromolecules, Madrid, Spain, 21 - 22 April, 1998. - [S.l.] : S.n. - p. 41 - 41.
Mutational analysis of the movement protein of cowpea mosaic virus.
Bertens, P. ; Wellink, J. ; Gopinath, K. ; Verver, J. ; Lent, J. van; Goldbach, R. ; Kammen, A. van - \ 1998
In: Joint Meeting of the Arbeitskreis Virologie and the Nederlandse Kring voor Plantevirologie, Wageningen, The Netherlands - p. 24 - 24.
Mutational analysis of the movement protein of cowpea mosaic virus.
Bertens, P. ; Wellink, J. ; Gopinath, K. ; Verver, J. ; Lent, J. van; Goldbach, R. ; Kammen, A. van - \ 1998
In: NWO-SON Working Society Nucleic Acids Research, Lunteren, The Netherlands (1998)
Studies on the movement of cowpea mosaic virus using the jellyfish green fluorescent protein.
Wellink, J. ; Verver, J. ; Bertens, P. ; Lent, J. van; Goldbach, R. ; Kammen, A. van - \ 1997
In: EMBO Workshop molecular mechanisms in the replicative cycle of viruses in plants, Las Navas del Marques, Spain (1997). Also in: SON Werkgemeenschap Nuleinezuren Lunteren - p. 33 - 33.
Studies on the movement of cowpea mosaic virus using the jellyfish green fluorescent protein.
Wellink, J. ; Verver, J. ; Bertens, P. ; Lent, J. van; Goldbach, R. ; Kammen, A. van - \ 1996
In: Abstract 10th Int. Congr. of Virology. Jerusalem, Israel (1996) 118, pw05-25
Identification of distinct functional domains of the cowpea mosaic virus movement protein by mutational analysis.
Bertens, P. ; Lekkerkerker, A. ; Verver, J. ; Lent, J. van; Wellink, J. ; Goldbach, R. ; Kammen, A. van - \ 1996
In: Abstract 10th Int. Congr. of Virology. Jerusalem, Israel (1996) 118, pw05-24
Identification and clinical examination of jaundiced rats.
Beynen, A.C. ; Baumans, V. ; Bertens, A.P.M.G. ; Haas, J.W.M. ; Herck, H. van; Stafleu, F. ; Tintelen, G. van - \ 1989
Zeitschrift fur versuchstierkunde 32 (1989). - ISSN 0044-3697 - p. 1 - 5.
Assessment of discomfort in rats with hepatomegaly.
Beynen, A.C. ; Baumans, V. ; Bertens, A.P.M. ; Haas, J.W.M. ; Hellemond, K.K. van; Herck, H. van; Peters, M.A.W. ; Stafleu, F.R. ; Tintelen, G. van - \ 1988
Laboratory Animals 22 (1988). - ISSN 0023-6772 - p. 320 - 325.
Check title to add to marked list

Show 20 50 100 records per page

 
Please log in to use this service. Login as Wageningen University & Research user or guest user in upper right hand corner of this page.